Em 1836, o cientista Theodor Schwann descobriu que uma substância específica em sucos do estômago poderia quebrar a clara de ovo. De acordo com um artigo de 2012 intitulado "Anais de Gastroenterologia", o isolamento desta substância seguiu a descoberta de ácido clorídrico, outro constituinte importante dos sucos do estômago. Schwann chamou sua descoberta de "pepsina", que acabou por ser uma enzima que quebra as proteínas nos alimentos.
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Produção
A pepsina é produzida inicialmente como seu pepsinogênio precursor inativo. Esta molécula é produzida pelas principais células do corpo do estômago, embora algumas também sejam produzidas em células mucosas das glândulas do estômago. Na hora da refeição, uma variedade de estímulos conduzem a uma maior liberação de pepsinogênio a partir dessas células, o que leva o precursor ao contato com ácido clorídrico no estômago.
Ativação
A exposição ao ácido do estômago desencadeia o pepsinogênio para mudar seu arranjo tridimensional, conhecido como a sua conformação, o que, por sua vez, permite que a enzima se corte ou se cliva para se tornar a forma ativa da pepsina. Além de exigir a ativação do ácido, a pepsina precisa de um ambiente ácido inferior a pH 5, pois sua atividade enzimática é virtualmente inexistente em ambientes menos ácidos. De acordo com o artigo "Annals of Gastroenterology" de 2012, apesar do potencial da Pepsin para atacar proteínas das células do estômago se a camada protetora de muco do revestimento do estômago estiver danificada, os cientistas não identificaram um papel específico para a pepsina no desenvolvimento de úlceras de estômago.
Função
O alimento é composto de quantidades variáveis de proteínas, gorduras ou carboidratos, e a enzima pepsina almeja a porção de proteína de uma refeição. Possui uma função proteolítica, o que significa que ele corta proteínas grandes em polipéptidos menores em preparação para absorção nos intestinos. As proteínas são constituídas por longas cordas de aminoácidos mantidas unidas por ligações peptídicas, e a pepsina corta proteínas em certos aminoácidos, tais como ácido glutâmico, leucina ou ácido aspártico. Mais tarde, durante a digestão, esses fragmentos de polipéptidos serão mais quebrados por enzimas adicionais, como endopeptidases e exopeptidases, para que possam facilmente atravessar a parede intestinal no corpo. A preferência da Pepsin por certos aminoácidos, no entanto, significa que algumas proteínas que entram no estômago escapam da clivagem pela pepsina. A persistência dessas proteínas ininterruptas pode levar a doenças em certas pessoas. Isto é exemplificado pela doença celíaca, em que proteínas de glúten inteiro de trigo entram nos intestinos e provocam inflamação.
Regulação da secreção
A produção e liberação de pepsinogênio são reguladas em parte pelo sistema nervoso e também pelos hormônios endócrinos e pela quantidade de ácido no estômago.Pessoas com condições médicas que reduzem a secreção de ácido estomacal, como a condição autoimune achlorhydria, têm um nível reduzido de pepsina e são menos capazes de digerir proteínas de forma eficiente. A redução significativa do ácido estomacal também pode ocorrer com a infecção por Helicobacter pylori do estômago, após certas cirurgias gástricas ou como resultado de medicamentos como inibidores da bomba de protões.
